Národní úložiště šedé literatury Nalezeno 3 záznamů.  Hledání trvalo 0.00 vteřin. 
Nekanonické funkce IL-1α
Novák, Josef ; Pospíšek, Martin (vedoucí práce) ; Černý, Jan (oponent) ; Brdička, Tomáš (oponent)
1α (IL 1α) je cytokin s lépe prozkoumaná role IL 1α spouštění prozánětlivé signalizace skrze membránový receptor, ta však není předmětem této práce. terminální oblast IL 1α sice neváže receptor, ale je evolučně konzervovaná uděluje IL 1α řadu nekanonických funkcí, kterým se tato práce věnuje 1α 1α asociovat s membránami. Jaderně lokalizovaný IL 1α je terminální doménu schopný aktivovat expresi prozánětlivých genů řízených transkripčním faktorem NF κB, vázat se na histonac rázové komplexy a v rakovinných buňkách vyvolávat apoptózu. V kvasinkách byla nalezena vazba na katalytický modul histonacetyltransferázových komplexů SAGA a ADA, v lidských buňkách na komponenty homologního komplexu STAGA a Ukotvení I 1α N terminální doménou na membránu buněk slouží k prostorové lokalizaci signalizace tohoto cytokinu pouze na buňky v bezprostředním dotyku. tečně prozkoumán ani mechani mus přesunu IL 1α přes membránu, ani mechani mus kotvení 1α. Tato práce se věnuje oběma zmíněným nekanonickým funkcím. V kvasinkách popisuje 1α částečně zastoupit derepresivní funkci proteinu Snf1 na genech reprimov ných SAGA komplexem, v lidských buňkách popisuje vazbu IL 1α na nádorový supresor p53 podmínkách genotoxického stresu. V podmínkách oxidativního stresu s 1α přesunuje exinem A2, proteinem vázajícím membrány, na buněčné periferie.
Nekanonické funkce IL-1α
Novák, Josef
1α (IL 1α) je cytokin s lépe prozkoumaná role IL 1α spouštění prozánětlivé signalizace skrze membránový receptor, ta však není předmětem této práce. terminální oblast IL 1α sice neváže receptor, ale je evolučně konzervovaná uděluje IL 1α řadu nekanonických funkcí, kterým se tato práce věnuje 1α 1α asociovat s membránami. Jaderně lokalizovaný IL 1α je terminální doménu schopný aktivovat expresi prozánětlivých genů řízených transkripčním faktorem NF κB, vázat se na histonac rázové komplexy a v rakovinných buňkách vyvolávat apoptózu. V kvasinkách byla nalezena vazba na katalytický modul histonacetyltransferázových komplexů SAGA a ADA, v lidských buňkách na komponenty homologního komplexu STAGA a Ukotvení I 1α N terminální doménou na membránu buněk slouží k prostorové lokalizaci signalizace tohoto cytokinu pouze na buňky v bezprostředním dotyku. tečně prozkoumán ani mechani mus přesunu IL 1α přes membránu, ani mechani mus kotvení 1α. Tato práce se věnuje oběma zmíněným nekanonickým funkcím. V kvasinkách popisuje 1α částečně zastoupit derepresivní funkci proteinu Snf1 na genech reprimov ných SAGA komplexem, v lidských buňkách popisuje vazbu IL 1α na nádorový supresor p53 podmínkách genotoxického stresu. V podmínkách oxidativního stresu s 1α přesunuje exinem A2, proteinem vázajícím membrány, na buněčné periferie.
Nekanonické funkce IL-1α
Novák, Josef ; Pospíšek, Martin (vedoucí práce) ; Černý, Jan (oponent) ; Brdička, Tomáš (oponent)
1α (IL 1α) je cytokin s lépe prozkoumaná role IL 1α spouštění prozánětlivé signalizace skrze membránový receptor, ta však není předmětem této práce. terminální oblast IL 1α sice neváže receptor, ale je evolučně konzervovaná uděluje IL 1α řadu nekanonických funkcí, kterým se tato práce věnuje 1α 1α asociovat s membránami. Jaderně lokalizovaný IL 1α je terminální doménu schopný aktivovat expresi prozánětlivých genů řízených transkripčním faktorem NF κB, vázat se na histonac rázové komplexy a v rakovinných buňkách vyvolávat apoptózu. V kvasinkách byla nalezena vazba na katalytický modul histonacetyltransferázových komplexů SAGA a ADA, v lidských buňkách na komponenty homologního komplexu STAGA a Ukotvení I 1α N terminální doménou na membránu buněk slouží k prostorové lokalizaci signalizace tohoto cytokinu pouze na buňky v bezprostředním dotyku. tečně prozkoumán ani mechani mus přesunu IL 1α přes membránu, ani mechani mus kotvení 1α. Tato práce se věnuje oběma zmíněným nekanonickým funkcím. V kvasinkách popisuje 1α částečně zastoupit derepresivní funkci proteinu Snf1 na genech reprimov ných SAGA komplexem, v lidských buňkách popisuje vazbu IL 1α na nádorový supresor p53 podmínkách genotoxického stresu. V podmínkách oxidativního stresu s 1α přesunuje exinem A2, proteinem vázajícím membrány, na buněčné periferie.

Chcete být upozorněni, pokud se objeví nové záznamy odpovídající tomuto dotazu?
Přihlásit se k odběru RSS.